چکیده
برای روشن کردن نیروی محرکه برای اثر آبگریزی که لیپوپروتئین های آمفیفیلیک را بین آب و غشاء تقسیم می کند، یک تجزیه و تحلیل ترمودینامیکی اتمی مفصل را در یک بلوک هپتاپپتید H-ras اصلاح شده چربی سه برابر (ANCH) در آب و در یک چربی های دولایه دارای دو لایه لیپیدیDMPC (1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphocholine) انجام دادیم. با ترکیب رویکردهای حلال مکانیکی و زنجیره مولکولی با یک روش بهبود یافته برای محاسبه آنتروپی جسم حل شده، یک انرژی آزاد انتقال کلی را به دست آوردیم؛ این مقدار دارای سازگاری کیفی با تغییرات انرژی آزاد به دست آمده از یک پتانسیل محاسبه نیروی متوسط و مشاهدات تجربی غیر مستقیم است. تغییرات در انرژی های آزاد حلال پوشی و سازماندهی مجدد ساختاری ANCH, نامطلوب هستند، در حالی که فعل و انفعالات ANCH-DMPC- به خصوص واندروالس- به نفع جاگذاری هستند. این نتایج با یک اثر آبگریز آنتالپی-محور سازگار است، و موافق با داده های کالریمتری قبلی در مورد تقسیم بندی غشاء دیگر آمفیلی ها. علاوه بر این، تجزیه و تحلیل ساختاری و آنتروپی مولکولی گروه های تولیدشده-دینامیک نشان می دهد که انتخاب کنفورماسیونی (انطباقی) می تواند نقشی را در وارد نمودن غشاء پپتیدهای چربی-اصلاح شده و پروتئین ها ایفا کند که تاکنون به آن توجه نشده است.