یک نمونه از دو آنزیم مرتبط به هم که واکنش های مشابهی را کاتالیز می کنند اما مکان های فعال مختلفی نسبت به هم دارند، با مقایسه کردن ساختار آنزیم کاهش دهنده تیوردوکسین اشیرشیا کولی با آنزیم کاهش دهنده گلوتاتیون، ارائه شده است. هر دوی این آنزیم ها، آنزیم های دیمری هستند که باعث کاتالیز شدن کاهش دی سولفید ها توسط هسته های پیریدین از طریق یک دی سولفید آنزیم و یک فلاوین، می شود. آنزیم های کاهش دهنده گلوتاتیون در انسان شامل چهار دامنه ساختاری در هر مولکول هستند: دو هسته ای های فلاوین- آدنین (FAD)- و دامنه های اتصالی به نیکوتینامید- آدنین دو هسته ای فسفات (NADPH) ، دامنه مرکزی و دامنه پایانه C که باعث می شود یک سطح مشترک دیمری و بخشی از مکان فعال ایجاد شود. با وجود این که هر دوی این آنزیم ها مکانیزم های کاتالیزی و ساختار های سه گانه مشابه با هم دارند، مکان های فعال آن ها شبیه هم نیست. ما ساختار کریستالی اشیرشیا کولی تیوردوکسین را با تفکیک 2A مشخص کرده ایم و نشان دادیم که آنزیم کاهش دهنده تیوردوکسین ، دامنه ای که باعث شکل گیری سطح مشترک دیمری در آنزیم کاهش دهنده گلوتاتیون می شود را ندارد و کاملا ساختار دیمری متفاوتی را از خودش نشان میدهد. دی سولفید های فعال از نظر کاتالیزی نیز در دامنه های متفاوتی در طرف های مخالف در سیستم حلقه فلاوین قرار دارند. این موضوع نشان میدهد که این آنزیم ها از پروتئین های پیش زمینه ای هسته ای متفاوتی شکل گرفته اند و مستقل از هم دیگر، فعالیت های آنزیم کاهش دهنده دی سولفید را ایفا می کنند.