| عنوان فارسی مقاله: |
ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شدهPseudonocardia thermophila JCM 3095 |
| عنوان انگلیسی مقاله: |
Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095 |
1. مقدمه
ویژگی های مکانیکی بیومولکول ها به شدت مورد علاقه هستند زیرا آنگا شکل ارگانیسم های زنده را هدایت می کنند و شرایط مرزی را برای کل بیوشیمی تامین می کنند [1]. واکنش پروتئین های نماینده برای استرس مکانیکی خارجی با استفاده از مدل های فیزیکی ساده مورد مطالعه قرار گرفته است [3،2].پروتئین های ساختاری تکی کشیده شده به طور مکانیکی ، همانند تیتین یا آنکیرین ، بر روی سطح مولکولی واجد با استفاده از تکنیک های آزمایشگاهی هم چنین یعنی میکروسکوپ نیروی اتمی (AFM) مورد بررسی قرار گرفته اند [5،4].تکنیک محاسباتی دینامیک مولکولی هدایت شده (SMD) که اخیرا توسعه یافته است، یک ابزار مفید در بیوفیزیک است، که مکمل متدهای مداخله ی در سطح مولکولی واحد است [7،6]، همانند AFM یا انبرک های نوری .در متد SMD [8] تاثیرات یک نیروی خارجی به کار رفته در یک بخش حیاتی از یم بیوپلیمر با استفاده از راه حل های متعدد معادله ی حرکت نیوتون دنبال می شود. بیومولکول با یک مجموعه از توده های نقطه ای جفت شده با پتانسیل های فعل و انفعال مناسب مدلسازی می شود.شکل نگری و پیشرفت اخیر روش SMD مولکول واحد اخیرا مورد نقد و بررسی قرار گرفته است [10،9،7,]، مزایایش در مطالعات ویژگی های مکانیکی oligosaccharide ها [12-9] و انتقال شکر از طریق حفره های پروتئینی [13]، تیتین [16-14] یا کانال های مکانو گزینی [17] نشان داده شده است.با این حال ، در مقابل پروتئین های ساختاری نسبتا کاملا مطالعه شده ی با استفاده از AFM یا SMD می باشد.
